1986年，日本细胞生物化学KazumitsuUeda发现，一种名为ABCB 1的蛋白质从癌细胞中运输多种化疗药物，使它们对治疗产生抗药性。过去35年来，它是如何做到这一点一直是个谜。现在，上田和他的团队在FEBSLetters杂志上发表了一篇题为"ABCB1/MDR1/P-gpemploysanATP-dependenttwist-and-squeezemechanismtoexporthydrophobicdrugs"的评论，总结了多年来他们对这种和其他ATP结合盒转运体的研究。Ueda现在在日本京都大学综合细胞材料科学研究所工作。 　　据出国看病服务机构携康国际了解，ABC转运蛋白在不同物种之间非常相似，具有多种运输功能：向细胞中导入营养物质，从细胞中输出有毒化合物，以及调节细胞膜中的脂质浓度。
　　ABCB 1是这些蛋白质中的一种，它负责将有毒化合物从大脑、睾丸和胎盘等重要器官的细胞中运出。但有时它也能从癌细胞中运送化疗药物，使它们对治疗产生抗药性。这种蛋白横跨细胞膜，一端延伸到细胞，另一端延伸到周围的空间。尽管科学家们多年来都知道它的作用和结构，但它是如何工作的尚不清楚。
　　Ueda和他的团队让ABCB 1蛋白在转运之前和之后形成晶体。然后他们进行X射线测试，以确定这两种结构之间的差异。他们还利用ABCB 1与荧光蛋白的融合进行分析，以监测运输过程中构象的变化。
　　他们发现，注定要出口到细胞的化合物通过细胞膜ABCB 1部分的一个门进入蛋白质的腔内。该化合物停留在空洞的顶部，它附着在那里，触发蛋白质的结构变化。这种变化需要能量，这种能量来自三磷酸腺苷(ATP)分子。当镁离子与ATP结合时，位于细胞内的ABCB 1的部分是紧密的自我包装和倾斜的，收缩它的腔，然后关闭它。这就开启了这种蛋白质的出口。ATP也参与硬化ABCB 1从底部到顶部，导致扭曲和挤压，将化合物排入细胞外空间。
　　Ueda说：“这种机制不同于其他转运体，我们希望我们的研究能促进对其他ABC蛋白的研究，比如参与胆固醇稳态的ABC蛋白。”

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